Конспект по белкам

БЕЛКИ

                                                                            ПОЛИМЕРЫ                                                                                                        МОНОМЕРЫ

- макромолекула (молекулярная масса, выраженная в атомных единицах массы: инсулин – 5700, рибонуклеаза – 12700, альбумин – 36 000, гемоглобин – 36 000);

- гетерополимер (нерегулярный): вал—тре—лей---вал---гли---ала (20 мономеров);

- протеин (от греч.  protos – первый, главный);

- составляют 10-20% от сырой массы клетки и 50-80% от сухой массы клетки;

- уровни организации белковой молекулы

·         Первичная структура (полипептидная цепь) – нить из аминокислот, связанных между собой пептидными связями (прочными ковалентными)

·         Вторичная структура – полипептидная нить, закрученная в виде  спирали, витки которой удерживаются водородными связями между кислородом С=О-групп одного витка и водородом N=Н-групп на другом витке (слабые, но многочисленные)

·         Третичная структура – свёрнутая спираль, образующая клубок  или фибриллу (пучки нитей), удерживаемая связями, возникающими вследствие гидрофобных взаимодействий (силы притяжения между неполярными участками молекул в водной среде), ковалентными дисульфидными связями –S-S, возникающими между атомами серы цистеиновых радикалов

·         Четвертичная структура – соединение нескольких молекул полипептидов между собой.

-  глобулярные белки – пептидные цепи уложены в виде клубка;

- фибриллярные белки - пептидные цепи уложены в пучки нитей.

Утрата белковой молекулой своей структурной организации: вторичной, третичной, четвертичной, а при более жёстких условиях – и первичной, называется денатурация (обратимая и необратимая; полная и неполная)

Восстановление денатурированным белком своей трёхмерной формы называется ренатурация

Факторы, вызывающие денатурацию: высокая температура, ультрафиолетовое излучение, радиация, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей, дезинфицирующих средств и др.

- 20 аминокислот: глицин (гли), аланин (ала), валин (вал), лейцин (лей), изолейцин (илей), серин (сер), треонин (тре), тирозин (тир), фенилаланин (фен), триптофан (три), аспарагиновая кислота (асп), глутаминовая кислота (глу), лизин (лиз), аргинин (арг), гистидин (гис), аспарагин (асн), глутамин (глн), цистеин (цис), метионин (мет), пролин (про);

- 10 незаменимых – необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека, поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8  аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н;
для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.

- Группы общие для всех аминокислот: карбоксильная группа – СООН, аминогруппа – NН₂

- Отличаются друг от друга аминокислоты радикалом, в состав которого могут входить атомы серы и различных металлов.

Пептидная связь (связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты)

+ сер + тир+ ала + … - полипептид (размер одной аминокислоты около 0,3 нм (нанометр, равен одной миллиардной части метра)

Разнообразие белков определяется

- отсутствием закономерности в порядке расположения аминокислот в полипептидной цепи (нерегулярный полимер), определяется генетически;

- неограниченным количеством аминокислот в полипептидной цепи;

- неограниченным количеством видов аминокислот из 20 возможных.

ФУНКЦИИ:

- ферментативная (каталитическая): белки-ферменты (уреаза, транскриптаза);

Общие свойства ферментов:

1.Ферменты — катализаторы и потому могут ускорять опре­деленные процессы.

2.Ферменты не претерпевают никаких химических изменений, то есть они служат своеобразным катализатором, но при этом полностью сохраняют свою структуру и состав.

3. Ферменты действуют только на определенные субстраты.

4. Ферменты способны действовать лишь при определенных температурных условиях и в определенной среде: кислой, ще­лочной, нейтральной.

5. Ферменты — белки, при кипячении они разрушаются и теряют свои ферментные свойства.

- регуляторная: гормоны (гормон роста, инсулин, глюкагон);

- транспортная: белки-переносчики (гемоглобин форменных элементов крови  эритроцитов - транспорт О₂ и СО₂;транспорт гормонов к клеткам-мишеням; активный и избирательный транспорт внутрь и наружу клетки низкомолекулярных веществ и ионов) - защитная:

*выработка форменными элементами крови лейкоцитами антител - иммуноглобулинов (антигены - чужеродные белки, др. полимеры и их комплексы, находящиеся в жидкой

среде или в составе бактерий и вирусов; вирусная нуклеиновая кислота (НК) --- интерферон --- активация фермента, расщепляющего вирусные НК; синтез фермента, блокирующего аппарат синтеза вирусных белков);

* растворимый белок плазмы крови фибриноген --- нерастворимый белок фибрин --- свёртывание крови;

* защитные белки-ферменты растений, вызывающие синтез защитных соединений: флавоноидов, терпенов, алкалоидов

- двигательная (сократительные белки, обеспечивающие виды движений: мерцание ресничек, биение жгутиков, сокращение мышц у многоклеточных животных (белок миозин), движение листьев  у растений, называемое  «тропизм»)

- строительная (участие  в образовании клеточных мембран и немембранных органелл клетки: рибосомы, хромосомы и др., а также внеклеточных структур)

- энергетическая (1 г белка – 17 кДж энергии; используются при истощении жиров и углеводов)