Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"
Оценка 4.9

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Оценка 4.9
Игры
doc
биология
10 кл
09.03.2018
Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"
Учитывая специфику учебного предмета «Биология», к одной из наиболее эффективных технологий обучения можно отнести игровую технологию, позволяющую отразить практическую направленность этого предмета, т.к. именно она в полной мере обеспечивает профессиональную ориентацию учащимися. Игра способна не только создать, но и изменить отношение ребенка к обычным, скучным, надоевшим вещам, сплотить коллектив, включить в активную деятельность всех обучающихся.
урок-игра Белки.doc
Пояснительная записка к уроку­конференции.                    Учитывая   специфику   учебного   предмета   «Биология»,   к   одной   из   наиболее   эффективных технологий   обучения   можно   отнести   игровую   технологию,   позволяющую   отразить   практическую направленность   этого   предмета,   т.к.   именно   она   в   полной   мере   обеспечивает   профессиональную ориентацию учащимися.         Функции игровой технологии по Д.Б.Эльконину: 1) Воспитательная,   которая   заключается   в   воспитательном   характере   игровой   деятельности   в подражании образцу поведением и общением. 2) Информационно­обучающая,   которая   заключается   в   развитии   творческого   мышления   с возможностью оценивания и рефлексии успеха применения теоретических знаний в практике. 3) Коммуникативная, которая обеспечивает приобретение опыта общения в игре. 4) Эмоционально­стимулирующая,   которая   способствует   формированию   спектра   ярких эмоциональных переживаний. Таким образом, игра способна не только создать, но и изменить отношение ребенка к обычным, скучным,   надоевшим   вещам,   сплотить   коллектив,   включить   в   активную   деятельность   замкнутых детей.                    Сценарий  игры: 1. Название игры « Конференция на тему: «Биополимеры. Белки» 2. Адресат (игра предназначена для учеников, приступивших к повторению основных тем общей биологии) 3. Цель: формирование компетенций обучающихся по биохимии для подготовки к государственной итоговой аттестации в формате  ЕГЭ;  мотивация сознательного выбора будущих профессий, связанных с  биологическим профилем.            Задачи:  Образовательные:         углубление полученных знаний о белках      формирование практических умений и навыков работы с лабораторным оборудованием    Развивающие:               активизация   учебно­познавательной   деятельности,   интереса   к   предмету,         развитие логического мышления;        развитие информационной компетентности; Воспитательные  ∙       воспитывать  интерес к сохранению собственного здоровья. 4. Участники игры: Биологи, биохимики, врачи­эндокринологи. 5. Текст сценария:        Перед началом игры учитель объясняет ученикам её дидактическую цель и задачи: « На протяжении ряда уроков мы выявляли особенности строения, свойств, функций белков и перейдя к повторению основных разделов общей биологии, мы выясним, насколько прочно усвоены знания по столь значимому разделу. Цель: обобщение и систематизация знаний, а также получение новых дополнительных знаний из области биохимии, медицины. Для   мотивации   интереса   учеников   и   обоснования   поставленной   цели,   учитель   подчеркивает:  О громадном значении белков для жизни догадывались давно. 100 с лишним лет назад Ф.Энгельс писал, что жизнь есть форма существования белковых тел и эта фраза стала крылатой, в ней подчеркивается решающее значение белков для жизни. Данные современной биологии полностью подтверждает этот вывод. А сейчас  позвольте  начать конференцию. У нас в гостях выдающиеся  биологи,  биохимики,  врачи и журналисты, которые расскажут вам об уникальных биополимерах. Слово предоставляется биологам. (Выступление специалистов сопровождается красочной мульти­медийной презетацией) Выступление биолога:                  Белки – это сложные органические соединения, состоящие из С,Н,О,№. В некоторых белках содержится   ещё   и   сера.   Часть   белков   образуют   комплексы   с   другими   молекулами,   содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков – цепи, построенные из аминокислот – очень велики; это макромолекулы,   молекулярная   масса   которых   колеблется   от   нескольких   тысяч   до   нескольких миллионов.   В   природных   белках   встречаются   20   различных   аминокислот,   разнообразие   белков безгранично,   поскольку   каждому   белку   свойственна   своя   аминокислотная   последовательность, генетически   контролируемая.   Белков   в   клетках   больше,   чем   других   органических   соединений.   Они важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы.   Большое   разнообразие   белков   позволяет   им   выполнять   в   живом   организме   множество различных функций, как структурных, так и метаболических.            ***   Классификация белков по составу. Белки: Простые (состоят только из аминокислот) Сложные (состоят из глобулярных белков и небелкового материала. Небелковую часть сложного белка называют простетической группой. К простым белкам относятся: альбумины, проявляющие нейтральные свойства, содержится в яичном альбумине   и   сывороточном   альбумине   крови.   Гистоны,   проявляют   основные   свойства,   содержатся   в нуклеопротеидах клетки. К сложным белкам относятся: н – р.Фосфопротеины, простетическая группа   ­ фосфорная кислота, содержится в казеине молока, хромопротеины, простетическая группа – пигмент, гемоглобин, цитохром( дыхательный пигмент).                      Структура белков. Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. Под первичной  структурой  белка  понимают  число  и  последовательность  аминокислот.  Соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. *** Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательности белков были выполнены в Кембриджском   университете   Сэнгером,   дважды   удостоенным   за   свои   работы   Нобелевской   премии. Сэнгер работал с инсулином, и это был первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность.   Работа   заняла   ровно   10  лет.   В   молекулу   инсулина   входит   51   аминокислота.   А молекулярная масса этого белка равна 5733. Вторичная   структура.   Когда   белковая   нить   закручена   в   виде   спирали.   Между   группами   –   СООН, находящимися на одном витке спирали, и  группами №Н на другом витке образуются водородные связи. Упаковка вторичной спирали в глобулу, называется третичной структурой. Комплекс, объединяющий несколько третичных структур, называется четвертичной структурой.        *** Классификация белков по их структуре. Фибриллярные   (   нерастворимы   в   воде,   отличаются   механической   прочностью,  выполняют   в   клетках структурные функции). Глобулярные   (полипептидные   цепи   свернуты   в   компактные   глобулы,   растворимы,   легко   образуют коллоидные суспензии. Выполняют функции ферментов, антител, гормонов. Промежуточные ( фибриллярной природы, но растворимые, например – фибриноген, превращающийся в нерастворимый фибрин при свертывании крови).      *** Классификация белков по их функциям. Структурные белки, н – р­коллаген( компонент соединительной ткани, костей, сухожилий , хряща.                                               Склеротин (наружный скелет насекомых)                                              Мукопротеины(слизистые секреты, синовиальная жидкость) Ферменты:         Трипсин( катализирует гидролиз белков)                                                              Глутаминсинтетаза ( катализирует образование аминокислоты глутамина из глутаминовой кислоты и аммиака). Гормоны:             Инсулин ( регулирует обмен глюкозы)                                АКТГ ( стимулирует рост и активность коры надпочечников) Транспортные белки: Гемоцианин ( переносит кислород в крови некоторых беспозвоночных)                                          Миоглобин (переносит кислород в мышцах) Защитные белки:        Антитела ( образуют комплексы с инородными белками)                                         Тромбин ( участвует в процессе свертывания крови) Сократительные белки: Миозин (подвижные нити миофибрилл саркомера) Запасные белки:                Яичный альбумин(белок яйца)  Токсины:  Змеиный яд( ферменты)                     Дифтерийный токсин ( токсин, вырабатываемый дифтерийной палочкой)  **** Электрические свойства белков. Молекулы белков несут значительное число + и – электрических зарядов. Поэтому белки обладают амфотерными свойствами и каждый из них характеризуется своей особой изоэлектрической точкой. В этой   изоэлектрической   точке   суммарный   заряд   белка   равен   нулю.   При   значениях   рН   ниже   его изоэлектрической   точки   белок   несет   суммарный   положительный   заряд,   а   при   значениях   рН, превышающих  его изоэлектрическую  точку, он несет суммарный  отрицательный  заряд. И в том и  в другом случае этот суммарный заряд одинаков для всех молекул данного белка. В результате между молекулами белка существует электростатическое отталкивание , препятствующее их слипанию.   ***Денатурация и ренатурация белков. Под   денатурацией  подразумевают   утрату   трехмерной   конформации,   присущей   данной   белковой молекуле.. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков    могут следующие разнообразные факторы. *Нагревание или воздействие каких­ либо излучений. Кинетическая энергия сообщаемая белку, вызывает сильную   вибрацию  атомов,   вследствие   чего  слабые  водородные   и  ионные   связи  разрываются.   Белок свертывается. *Сильные кислоты, сильные щелочи и концентрированные растворы солей. Ионные связи разрываются и белок   коагулирует   (   свертывается).   Длительное   воздействие   реагентов   может   вызвать   разрыв   и пептидных связей. * Тяжелые металлы. Катионы образуют прочные связи с карбоксил­ анионами и часто вызывают разрывы ионных связей. Они также снижают электрическую поляризацию белка, уменьшая его растворимость. Вследствие этого находящийся в растворе белок выпадает в осадок. * Органические растворители и детергенты. Эти реагенты нарушают гидрофобные взаимодействия и образуют   связи   с   гидрофобными(неполярными)   группами.   В   результате   разрываются   и внутримолекулярные водородные связи. Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.               Иногда  денатурированный  белок в  подходящих  условиях  вновь спонтанно приобретает  свою нативную структуру и этот процесс называется ренатурацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная   структура   белка   полностью   определяется   его   первичной   структурой   и   что   сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов.                                            Слово предоставляется биохимикам:      Обнаружение белков в биологических объектах: 1.Биуретовая реакция на определение пептидной связи. Метод основан на способности пептидной связи в щелочной среде образовывать с сульфитом меди окрашенные комплексные соединения. В пробирку налили 5 капель 1%­ного раствора яичного белка, 3 капли 10%­ного гидроокиси натрия и одну каплю1%­ного раствора сульфата меди и перемешиваем. Содержимое пробирки приобретает сине­ фиолетовое окрашивание. 2. Нингидриновая реакция. Белки, полипептиды и свободные аминокислоты дают с нингидрином синее или фиолетовое окрашивание. К 5 каплям 1%­ного раствора яичного белка приливаем 5 капель 0,5%­ного раствора нингидрина и нагреваем до кипения. Через 2­3 минуты развивается розовое или сине­ фиолетовое окрашивание. 3.Ксантопротеиновая   реакция.   С   помощью   этой   реакции   в   белке   обнаруживают   циклические аминокислоты, имеющие в составе бензольные кольца, например триптофан, тирозин. К 5 каплям 1 %­ ного  раствора яичного белка добавляем 3 капли концентрированной азотной кислоты и нагреваем. Появляется осадок желтого цвета, после охлаждения в пробирку добавляем   5­ 10 капель 10%­ного раствора едкого натра до появления оранжевого окрашивания ( оно связано с образованием натриевой соли этих нитросоединений).                                                                Слово предоставляется врачам­эндокринологам:                          Белковый обмен:  Белки,   поступающие   с   пищей,   под   воздействием   фермента   пепсина   расщепляется   до   аминокислот. Аминокислоты всасываются ворсинками тонкой кишки и с кровью доставляются клеткам организма. Проникшие через мембрану клеток аминокислоты при участии нуклеиновых кислот используются для образования   в   рибосомах   свойственных     этим   клеткам   белков.   В   клетках   белки   используются   для построения   цитоплазмы   и   органоидов,   поэтому   потребность   в   белковой   пище   особенно   велика   у молодого растущего организма, когда клетки размножаются и увеличивается общая масса тканей.     Выступление  врача –эндокринолога: Белковая недостаточность. Недостаточное поступление с пищей белка и при нормальной калорийности приводит к нарушению белкового обмена и распаду собственных белков. При этом   в первую очередь страдают   органы   и   ткани,   характеризующиеся   высокой   скоростью   обновления   белков,   в   частности кишечник   и   кроветворные   органы.   Уменьшается   масса   мышц   и   других   паренхиматозных   органов. Классическим примером изолированной белковой недостаточности служит квашиоркор­ патологическое состояние,   развивающееся   у   детей   раннего   возраста   вследствие   недостаточного   питания. Характеризуется задержкой физического развития, распространенными отеками, депигментацией кожи, нарушением кишечного всасывания и психическими расстройствами. Болезнь в основном встречается в Африке, Индии,  Индокитае.  Причина болезни ­ постоянный недостаток в питании  детей продуктов, содержащих   животный   белок.   Лечение   ­   полноценное   питание,   обогащенное   животными   белками   и витаминами.                      Алиментарная дистрофия.   Основная причина ­ недостаточное питание, не соответствующее потребностям организма в энергии. Дефицит белков, особенно животного происхождения, являющихся основным источником незаменимых аминокислот, приводит к развитию дистрофии. Белковая недостаточность и сопутствующий дефицит витаминов С,А, группы В приводят к нарушению функций нервной и эндокринной систем. Клиническая картина­потеря   массы   тела   и   чувство   голода,   общая   слабость,   быстрая   утомляемость.   Постепенно нарастает похудание, отеки, характерен желтый цвет лица. Лечение: Ведущим  лечебным фактором является высококалорийное питание и витамины. Вывод учителя. 6. Реквизит: Папка с материалами о белках, медицинская литература, мультимедийные презентации 7. Использованная литература: 1. Нахаева В.И., Варыгина Е.А. Использование ролевых игр в учебном процессе. Менеджмент в социальных структурах. Омск. Издательство ОмГПУ,1999.              2. Н.Грин, У.Стаут, Д.Тейлор. Биология. Издательство «Мир», 1996.          3.И.Р.Палеев. Справочник врача. Издательство « Эксмо», 1999          4.Интернет ­ ресурсы

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"

Урок- игра "Конференция на тему: «Биополимеры. Белки"
Материалы на данной страницы взяты из открытых истончиков либо размещены пользователем в соответствии с договором-офертой сайта. Вы можете сообщить о нарушении.
09.03.2018