Презентация модульного занятия по общей биологии для профильных классов (10-11) "Белки"

Муниципальное бюджетное общеобразовательное учреждение «Корниловская средняя общеобразовательная школа» Томского района БЕЛКИ (модульное учебное занятие по общей биологии для профильного класса) Автор разработки Акимова Елена Викторовна, учитель первой квалификационной категории МБОУ «Корниловская СОШ» Томского района

Биополимеры. Белки. Группы органических соединений, отвечающие за свойства клетки и организма Белки Углево ды Жиры Нуклеинов ые кислоты (ДНК и РНК) Гормон ы Пигмент ы Аденозинт рифосфор ная кислота (АТФ)

Биополимеры. Белки Макромолекулы (от греч. makros – большой) – молекулы, состоящие из повторяющихся, сходных по структуре низкомолекулярных соединений (мономеров), связанных между собой ковалентным и связями. Молекула полимер состоит из множества мономеров. Полимеры могут быть: регулярными, периодическими (А-А-А-А-А- А…) нерегулярными, непериодическими(А-Б-В-В- …)

Состав и строение белков соединенные между (протеины) – нерегулярные Белки ВМС, полимеры, мономерами которых являются остатки собой α-аминокислот, пептидными связями. В состав белков входят: С, Н, О, N, S; часть белков образуют комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. 170 более Всего аминокислот, но в состав белков входят всего 26, из них 6-нестандартных (модифицированных после включения их в полипептидную цепь) и 20 – α-аминокислот незаменимых и 10 – заменимых (в организме синтезируются). – обычных. Из них 10 в природе обнаружено

Состав и строение белков Классификации белков: ­ от возможности синтеза их в организме: заменимые и незаменимые (10 и 10); ­ от аминокислотного состава: полноценные и неполноценные (все ли 20 видов входят в состав одного белка); - от соединения только аминокислот др. с др. в белке или с небелковыми (простетическими) группами (ионами металлов, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами): простые и сложные.

Образование пептидной связи и пептидов В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д.

выполнять Пространственная конфигурация белковых молекул должна У каждого вида белка своя специфическая функция. Чтобы ее быть своя мог пространственная конфигурация. Белковая цепь – энергетически невыгодная развернутая позиция. Поэтому, полипептидные цепи приобретают компактную, трехмерную структуру (конформацию) и удерживают ее за счет внутримолекулярных и межмолекулярных связей (водородных и гидрофобных взаимодействий между неполярными радикалами). белок, у него

пространственной организации белков 1 уровень Эта структура определяет свойства и пространственную конфигурацию белка. Замена всего одной аминокислоты на другую, приводит к изменению свойств и функций белка. Очень мало белков с линейной структурой.

уровне пространственной организации данном 2 уровень в На происходит упорядоченное белков свертывание полипептидной цепи. Чаще всего – это α- спираль виде растянутой пружины и удерживается она за счет внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными и группами аминогруппами на соседних витках спирали. Они слабее пептидных, многократно но повторяясь, они

3 уровень в белков пространственной организации Способ укладки полипептидных цепей в глобулы за счет химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления очень важных гидрофобных взаимодействий между боковыми В водных растворах эти цепями аминокислотных остатков. стремятся цепи спрятаться от воды, группируясь внутри, в то время как гидрофильные цепи результате гидратации стремятся оказаться на поверхности молекулы. Третичная структура специфична для каждого белка.

пространственной организации Данная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. 4 уровень белков Иногда при образовании данной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, такой конфигурации является гемоглобин. каждой белок- С

Свойства белков Аминокислотный состав и структура белковой молекулы определяют его свойства. белки Белки–амфотерные соединения. нейтральные Есть (альбумины, глобулины), основные (гистоны), кислые (казеин). Чем больше кислых аминокислот в белке, выражены ярче кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять ионы Н+ определяют буферные свойства белков. Пример: белок – гемоглобин в эритроцитах, поддерживает рН крови на постоянном уровне. тем Есть белки растворимые и нерастворимые. Они выполняют механические функции (фибрин, коллаген, кератин). Есть белки очень активные (ферменты), химически неактивные - устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. При способны инактивироваться. замерзании белки

Способность белков нарушать и восстанавливать структурную Внешние факторы могут вызвать нарушение структуры белковой молекулы. Процесс утраты трехмерной конформации (третичной или вторичной структур), называют ДЕНАТУРАЦИЕЙ. Причинами денатурации могут быть следующие факторы: изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация. организацию. Все это разрывает связи, стабилизирующие определенную структуру белка. Сначала рвутся слабые связи, а при ужесточении условий и более прочные. Денатурация Невозможно восстановление свойственной белку Возможно восстановить свойственную белку конфигурацию (РЕНАТУРАЦИЯ).

Биологические функции белков 1. Строительная (структурная) функция Участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Пример: Структурные белки входят в состав клеточных мембран митохондрий, ядерной оболочки, ЦПС и других мембранных органоидов, а так же в состав органов - шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.

Биологические функции белков 2. Опорная (механическая) функция Близкая по назначению к структурной. Обеспечивает прочность опорных тканей, участвуя в построении внеклеточных структур Пример: • Коллаген - структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий • Фиброин - участвует в построении оболочки кокона шелкопряда • β-Кератин - структурная основа шерсти, ногтей, копыт

Биологические функции белков 3. Транспортная функция Связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и из одного места клетки в другое. Пример: • гемоглобин присоединяет кислород (оксигемоглобин) и транспортирует его от легких к тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ (карбгемоглобин). • Особые белки в составе клеточных мембран, обеспечивают активный и строго избирательный перенос веществ и ионов из клетки и обратно. • Липопротеиды - участвуют в переносе липидов между тканями организма • Транскортин - переносит кортикостероиды (гормоны коры надпочечников в крови) • Миоглобин - переносит кислород в мышечной ткани

Биологические функции белков 4. Регуляторная функция Большая белков принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Пример: гормоны-биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь ЖВС: • инсулин группа – регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. • лютропин - участвует в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников

Биологические функции белков или частиц 5. Защитная функция Ответ на проникновение в организм чужеродных защита проявляется в уменьшении и остановке кровотечения. Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов выделяемых ими) путем (токсинов, образования - антитело Примеры: • В ответ на проникновение чужеродных комплекса антиген белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. Иммуноглобулины А, М, G и др. • Комплемент - белок, способствующий образованию комплекса «антиген-антитело» • Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Биологические функции белков 6. Двигательная (механохимическая, или сократительная) функция участвуют Особые сократительные белки во всех видах движения клетки и организма Пример: Образование мерцание псевдоподий, биение жгутиков, ресничек, сокращение мышц, движение листьев и др. • Миозин - закрепленные нити в миофибриллах • Актин - движущиеся нити в миофибриллах

Биологические функции белков 7. Сигнальная (рецепторная) функция Особые белки на поверхности клеточных мембран способны изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Пример: Рецепторный чувствительных нейронов. • Цитозольный рецептор эстрадиола - связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки синапсах белки в • Глюкагоновый рецептор - связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени • Регуляторная субъединица протеинкиназы - связывает цАМФ внутри клеток

Биологические функции белков 8. Запасающая (резервная, или трофическая) функция Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток. Благодаря им в организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Пример: • при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в нем, образуя комплекс с белком ферритином. • Проламины и глютелины - запасной материал семян пшеницы. • Овальбумин - запасной белок куриного яйца (используется при развитии зародыша).

Биологические функции белков Сначала белки 9. Энергетическая функция Белки являются одним из источником энергии в клетке. до аминокислот, а затем до конечных продуктов обмена (углекислого газа, воды, аммиака). Но энергии источника используются только тогда, когда другие (углеводы и жиры) уже израсходованы. Пример: при окислении 1г. белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. распадаются качестве белки в

Биологические функции белков 10. Каталитическая (ферментативная) функция Одна из важнейших функций. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и млн. раз) превышает скорости реакция, идущих с участием неорганических катализаторов. Т.к все белки- ферменты, их активность наиболее высока при определенной температуре (до 500С – максимум) и при оптимальном значении рН , а так же имеют значение концентрации субстрата и фермента. 1890г. Э.Фишер–гипотеза «ключа (субстрата) и замка (фермента)» 1959г.Д.Кошланд–гипотеза и индуцированного взаимодействия).Примеры: перчатки» (гипотеза «руки • Пероксид водорода без катализатора разлагается медленно: 2Н2О2=2Н2О+О2 В присутствии солей железа (kat.) – эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н2О2. • Цитохромоксидаза – фермент у растений участвует в транспорте электронов на кислород

Практическая работа «Каталитическая активность ферментов в Цель: формирование знания о роли ферментов в клетках, закре пление умения работать с микроскопом, проведение опытов и объяснение результатов работы. живых тканях» Оборудование: свежий 3%-ный раствор пероксида водо рода, пробирки, пинцет, ткани растений (кусочки сырого и вареного картофеля) и животных (кусочки сырого и вареного мяса или рыбы), песок, ступка и пестик. Ход работы: • Приготовьте пять пробирок и поместите в первую пробирку немного песка, во вторую — кусочек сырого картофеля, в третью — кусочек вареного картофеля, в четвертую — кусочек сырого мяса, в пятую — кусочек вареного мяса. Капните в каждую из пробирок немного пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой из пробирок. • Измельчите в ступке кусочек сырого картофеля с небольшим количеством песка. Перенесите измельченный картофель вместе с песком в пробирку и капните туда немного пероксида водо рода. Сравните активность измельченной и целой растительной тка ни. • Составьте таблицу, показывающую активность каждой ткани при различной обработке. • Объясните полученные результаты, ответив на вопросы: 1.В каких пробирках проявилась активность фермента? Объясните, почему. 2.Как проявляется активность фермента в живых и мертвых тканях? Объясните наблюдаемое явление. 3.Как влияет измельчение ткани на активность фермента? 4.Различается ли активность фер мента в живых тканях растений и животных? 5.Как вы считаете, все ли живые организмы содержат фермент каталазу, обеспечивающий разложение пероксида водорода? Ответ обоснуй те. •.Сделайте вывод о результатах проделанной работы.

Биологические функции белков 11. Токсикогенная функция Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (в основном микроорганизмами), являются ядовитыми для других живых организмов Белки - токсины чаще всего вырабатываются клетками организмов для защиты или нападения на жертву. Пример: змеиный, пчелиный, ботулинический и яды некоторых моллюсков.

Биологические функции белков 12. Обезвреживающая функция Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения (тяжелые металлы, алкалоиды), обезвреживая их. Пример: Альбумины - связывают тяжелые металлы, алкалоиды