Данная презентация поможет учителю в объяснении темы на уроке химии в десятом классе посвященному аминокислотам. Так же ею могут воспользоваться и ученики, так как в презентации последовательно, доступно и логично раскрывается тема, которую они должны изучить. В заключении презентации есть слайд с тестированием.
Аминокислоты
производные карбоновых
кислот, содержащие в
своем составе одну или
несколько аминогрупп:
NH2 CH COOH
R
Аминокислоты
Природные
Их около 150, они
были обнаружены в
живых организмах,
около 20 из них входят
в состав белков.
Половина этих
аминокислот –
незаменимые
(не синтезируются
в организме человека, а
поступают с пищей.
Синтетические
Получают
кислотным
гидролизом белков
либо из карбоновых
кислот, воздействуя
на них галогеном
и, далее, аммиаком.
Аминокислоты
Некоторые важнейшие αаминокислоты общей формулы
NH2 CH COOH
R
Аминокислота Сокращенное Радикал
обозначение
Глицин
–Н
Gly
Аланин Ala
– CH3
Фенилаланин
Phe – CH2–C6H5
Валин
Val
–СH(CH3)2
Лейцин Leu
–CH2–CH(CH3)2
Серин
Ser
–CH2OH
Номенклатура
По систематической номенклатуре
названия аминокислот образуются из
названий соответствующих кислот
прибавлением приставки амино и
указанием места расположения
аминогруппы по отношению к
карбоксильной группе.
•
Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на
Синтетические
Синтетические
них галогеном
и, далее, аммиаком.
Номенклатура
Используется и другой способ
построения названий аминокислот: к
тривиальному названию карбоновой
кислоты добавляется приставка амино
с указанием положения аминогруппы
буквой
греческого
алфавита.
•
Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на
Синтетические
Синтетические
них галогеном
и, далее, аммиаком.
Изомерия аминокислот
положения функциональных
групп ;
межклассовая
(с нитросоединениями);
оптическая.
Изомерия аминокислот
углеродного скелета
•
Природные
Природные
Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20
из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –
незаменимые
незаменимые
(не синтезируются
в организме человека), они поступают с пищей.
•
Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на
Синтетические
Синтетические
них галогеном
и, далее, аммиаком.
Изомерия аминокислот
положения функциональных групп
•
Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на
Синтетические
Синтетические
них галогеном
и, далее, аммиаком.
оптическая изомерия
OO
CH3 – CH – C
CH3 – CH – C
| OH
| OH
NHNH22
Изомерия аминокислот
Физические и
химические свойства
оптических изомеров
практически
идентичны, однако
эти вещества могут
существенно
отличаться по своей
биологической
активности,
совместимости с
другими природными
соединениями, даже
по вкусу и запаху.
Физические свойства
бесцветные;
кристаллические;
хорошо растворимы в воде, но
нерастворимы в эфире;
в зависимости от R могут быть
сладкими, горькими или
безвкусными;
плавятся с разложением при
температуре выше 200º.
Химические свойства
Наличие амино
и карбоксильной групп
определяет
двойственность
химических свойств
аминокислот.
Амфотерность (от греч.
amphуteros – «и тот и
другой») – способность
некоторых веществ в
зависимости от условий
проявлять либо
кислотные, либо основные
свойства.
•
Природные
Природные
Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20
из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –
незаменимые
незаменимые
(не синтезируются
в организме человека), они поступают с пищей.
Химические
свойства
–СООН
–NH
* с металлами
* со спиртами
* со щелочами
* с сильными
кислотами
* с галогено
водородами
•
Природные
Природные
Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20
из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –
незаменимые
незаменимые
(не синтезируются
в организме человека), они поступают с пищей.
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ
ГРУПП
*
Образование вн
утренних солей
*
Образование мо
лекул белков
Взаимодействие со щелочами
O O
H2N – CH – C +NaOH H→ 2N – CH – C + H2O
| OH | ONa
R R
Взаимодействие с сильными
кислотами
O + O _
[ H→ 3N – CH – C ] Cl
H2N– CH – C + HCl
| OH | OH
R R
Образование молекул белков
Межмолекулярное взаимодействие αаминокислот
приводит к образованию пептидов. При взаимодействии
двух αаминокислот образуется дипептид.
Образование биполярного иона
Молекулы аминокислот существуют в виде
внутренних солей, которые образуются за счет
переноса протона от карбоксила к аминогруппе.
Образование биполярного иона
Химические свойства
Реакция этерификации
(аминокислоты выступают в качестве кислоты).
O O
H2N – CH2 – C + СН3OH
OH – H2O OСН3
метиловый
эфир аминопропионовой кислоты
H→ 2N – CH – C
Способы получения аминокислот
Замещение галогена на аминогруппу
в соответствующих галогензамещенных кислотах:
Способы получения аминокислот
Присоединение аммиака к α, βнепредельным
кислотам с образованием
βаминокислот:
CH2=CH–COOH + NH3→H2N–CH2–CH2–COOH
Способы получения аминокислот
Гидролиз белков
Смесь аминокислот обычно получают кислотным
гидролизом белков.
Роль и значение аминокислот
для человека
Незаменимые аминокислоты
поступают в организм человека с
пищей. Если их количество в пище
будет недостаточным, нормальное
развитие и функционирование
организма нарушается. Поэтому
пища человека должна быть
сбалансирована.
Роль и значение аминокислот
для человека
Некоторые аминокислоты
синтезируются организмом
человека. Но при отдельных
заболеваниях организм не в
состоянии их синтезировать.
Роль и значение аминокислот
для человека
Фенилкетонур я (ии фенилпировиноградная олигофрения) –
наследственное заболевание, связанное с нарушением
метаболизма аминокислот. Сопровождается накоплением
фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к
тяжёлому поражению ЦНС, проявляющемуся в виде
нарушения умственного развития.
Презентация к уроку
«Аминокислоты»
Виктория
МБОУ СОШ №1
ученица 10 класса