презентация по химии на тему "Белки" 10 класс

Состав, строение, свойства и функции белков.

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка »
Фридрих Энгельс

Цели:

Способствовать формированию у учащихся знаний о строении и функциях белков;
Развивать умения анализировать и сворачивать информацию;
Способствовать воспитанию культуры межличностного общения через организацию работы в группе и публичного выступления.

Задачи:

Прочитать инструктивную карточку
Изучить материал
Выбрать необходимую информацию, оформить записи на слайде
Подготовиться к защите своей презентации

Прогнозируемый результат

Компьютерная презентация содержания познавательной деятельности учащихся на уроке.

Рассматриваемые вопросы

Состав белков:
-химические элемент
-понятие биополимеров
Уровни организации белковой молекулы:
-первичная структура белка
-вторичная структура белка
-третичная структура белка
-четвертичная структура белка
-исследования структуры белка
Свойства белков:
-физические свойства белков
-химические свойства белков (гидролиз, денатурация, цветные реакции на белки)
-роль денатурации белков в природе и жизни человека

Рассматриваемые вопросы

Биологические функции белков
Каталитическая активность ферментов в живых тканях
Болезни, вызванные нарушением белкового обмена.

Состав белков

В состав белковой молекулы входят многие химические элементы. Основные: углерод, водород, кислород, азот и некоторые другие
Основные функциональные группы:
аминогруппа (-NH2), гидроксильная группа(-OH), сульфидная группа (-S-S-), карбоксильная групп (-COOH)
Углеводородные радикалы различного состава

Аминокислоты. Пептидная связь.

Мономерами белков являются аминокислоты.
Аминокислоты – это органические вещества, содержащие в своем составе аминогруппы и карбоксильные группы. Они являются органическими амфотерными соединениями, проявляют свойства кислот и оснований.
Аминокислоты носят тривиальные названия, которые они получили по месту своего определения. (Приложения 1 и 2).

-COOH-карбоксильная группа
-NH2-аминогруппа
-CO-NH-пептидная связь

Уровни организации белковой молекулы. Первичная структура.

Первичная структура – это последовательное чередование аминокислотных остатков.
Образуется за счет пептидных связей (-CO-NH-). По природе связь ковалентная полярная, связей в молекуле белка много. Образуется полипептидная цепь

Образование трипептида.

HS-CH2-CH-COOH + CH2-CH-COOH +
NH2 OH NH2
цистеин серин
+C6H5-CH2-CH-COOH
NH2 фенилаланин

CH2-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH + 2H2O
SH NH2 CH2-OH CH2-C6H5
цис-сер-фен(а)

Вторичная структура белка

Вторичная структура белка – это свернутая в спираль полипептидная цепь.
Спираль образуется за счет водородных связей.
Водородная связь- это связь между атомам водорода одной функциональной группы и электроотрицательным элементом (например кислородом) другой функциональной группы. Она очень слабая, но таких связей много и структура получается прочная.

Третичная структура белка

Конфигурация, которую принимает в пространстве свернутая в спираль полипептидная цепь, называется третичной структурой белка.
Она образуется за счет сульфидных и солевых мостиков, а также сложноэфирных связей. Связь ковалентная полярная.

Четвертичная структура белка

Представляет собой объединение нескольких молекул белка, образуется за счет всех видов химических взаимодействий.
Примером могут служить молекулы гемоглобина, инсулина-белка поджелудочной железы.

Они изучали структуру белка. Фишер Эмиль Герман

1852-1919
Немецкий химик органик, создатель научной школы , основоположник химии природных соединений, иностранный почетный член Петербуржской Академии наук.Его вклад в том, что он исследовал ряд производных пурина, ввел название «номенклатура» и т.д.
В 1902 году получил Нобелевскую премию.

Полинг Лайнус Карл

1901-1904
Американский физик и химик.
Получил Нобелевскую премию за исследования природы химических связей.

Сенгер Фредерик

1918-????
Английский биохимик. Разработал основные методы исследования первичной структуры белка.
В 1958 году получил Нобелевскую премию за расшифровку строении молекулы инсулина

Кендрю Джон Коудери

1917-????
Английский биохимик. Впервые построил пространственную молекулу белка гемоглобина и миоглобина.
В 1962 году за данное открытие получил Нобелевскую премию.

Физические свойства белков

1. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд.
2. Проявляют свою активность в узких температурных рамках.
3. Белки имеют большую относительную молекулярную массу.

Химические свойства белков.Гидролиз белков

NH2-CH2-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH + 2H2O
CH3 CH2-C6H4-OH H+
CH2-COOH+CH3-CH-COOH+NH2-CH-COOH
NH2 NH2 CH2-C6H4-OH
глицин аланин тирозин

Гидролиз-это реакция обмена между белком и водой. Может проходить под действием кислот и щелочей, продуктом гидролиза являются аминокислоты. Этой реакции подвергаются все белки, попадающие в живой организм.

Биуретовая реакция - реакция на пептидную связь.

Раствор белка +Cu(OH)2=красно-фиолетовый раствор

Появление красно-фиолетовой окраски доказывает наличие пептидной связи в веществе.

Нитрование бензольных ядер- ксантопротеиновая реакция.

Раствор белка + HNO3= Белый осадок (без нагревания идет денатурация)
Раствор белка +HNO3= Жёлтый осадок (при нагревании идет нитрование бензольных ядер, например в молекуле фенилаланина)
Появление желтой окраски говорит о наличие радикала фенила (-С6Н5) в составе белковой молекулы.

Определение серы в белке.

Волосы растворить в 20% растворе гидроксида натрия при кипячении. К полученному раствору добавить раствор нитрата свинца:
Pb2+ + S2- = PbS
Появление окраски коричневого цвета говорит о наличии серы в белковой молекуле.

Денатурация

Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.

Причины денатурации

Действие ионов тяжелых металлов
Действие химических агрессивных веществ (кислоты, щелочи и других веществ)
Действие этилового спирта
Действие высокой температуре ( при горении чувствуется запах жженых перьев)

Значение денатурации

Денатурация имеет биологический смысл: паутина в процессе денатурации переходит из растворимой формы в нерастворимую и приобретает прочность; регуляция деятельности белков-ферментов осуществляется в результате денатурации.
Белки, прошедшие термическую обработку, легче усваиваются организмом.
Для получения различных кисломолочных продуктов используется процесс денатурации.

Ферменты

Академик Павлов называл ферменты «возбудителем жизни» и первым актом жизнедеятельности.
Белковая природа ферментов была доказана Луи Пастером опытным путем.

Биологические функции белков

Ферментативная (рибонуклеаза, трипсин)
Гормональная (инсулин, гормон роста)
Рецепторная (родопсин, холинорецептор)
Защитная( интерферон, иммуноглобулины, антибиотики - антиноксантин)
Двигательная ( актин, миозин)
Структурная ( коллаген, кератин)
Запасающая ( казеин, яичный альбумин)
Токсическая (дифтерийный, ботулистический)
Транспортная (гемоглобин, мембранная АТФаза)
Регуляторная (гистоны, репрессоры)
Энергетическая (при расщеплении 1 г белка выделяется 17 кДж или 4 ккал энергии, 1 ккал=4,2 кДж)
Ферментативная (трипсин, рибонуклеаза)

Значение ферментов

В науке
В жизнедеятельности организмов (участие в структурной организации: мембран, органоидов, генетического аппарата
В сельском хозяйстве
В медицине
В промышленности

Каталитическая активность ферментов в живых тканях .

Лабораторная работа.
1.Приготовить 4 пробирки и поместить в них исследуемый материал.
2.Прилить в каждую пробирку по 2 мл перекиси водорода.
3. Сделать вывод.

Животные ткани

При смешивании H2O2 c сырым мясом мы наблюдали бурную реакцию с выделением газа и пены.
При смешивания H2O2 с вареным мясом реакции не наблюдалось.

Вывод

При варке картофеля и мяса произошла денатурация белка- фермента каталазы, разрушалась третичная структура белка и это привело к потере ферментативной активности.
Выделение кислорода при действии перекиси на сырой картофель и сырое мясо свидетельствует о каталитической активности фермента каталазы.

Болезни, вызванные нарушением синтеза белков

Гемофилия. Отсутствие в плазме крови одного из белков, принимающих участие в процессе свёртывания крови.
Гигантизм. Обусловлен повышением количества гормона роста.

Болезни, вызванные нарушением синтеза белка

Серповидноклеточная анемия. Изменение первичной структуры гемоглобина : у больных эритроциты имеют серповидную форму, число эритроцитов уменьшено.
Дальтонизм. Отсутствие пигмента сетчатки, участвующего в формировании восприятия цвета.

Диабет

Связан с так называемой недостаточностью гормона инсулина, которая может быть обусловлена различными причинами: уменьшением их количества или изменением строения выделяемого инсулина, уменьшением количества или изменением структуры рецептора инсулина.

Все мы с вами разные, этим и прекрасные

«Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенные из биополимеров: белков и нуклеиновых кислот»
Волькенштейн
Михаил Владимирович,
советский биофизик

Домашнее задание

Учеными установлено, что в дневной рацион взрослого человека должно входить около 120 г белка. Рассчитайте, какое количество продуктов удовлетворит суточную потребность человека в белке?

Урок подготовили и провели:

Ученики 10 «б» класса
Белорыбкина Елена Анатольевна
Смолина Татьяна Владимировна
Мерзлякова Татьяна Анатольевна
Слободина Елена Аркадьевна
Таршнина Светлана Владимировна
Черных Андрей Валерьевич

Спасибо всем. Успехов.

Благодарим за работу