Презентация к уроку "Белки. Состав и структура белков"

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка». Ф. Энгельс

Какие химические элементы входят в состав белков:
С, Н, О, N (S, Р, Fe, Zn, Cu)

Белки – биополимеры. Что это значит?

Белки обладают огромной молекулярной массой: молекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) — 36000, гемоглобина — 152000, миозина (одного из белков мышц) — 500000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.
Мономер белка –аминокислота (20 видов ).

Аминокислоты:
заменимые аминокислоты — десять аминокислот, синтезируемых в организме;
незаменимые аминокислоты - в организме не синтезируются.
(лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин).

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей!!!!!!

Белки бывают:
полноценными, если содержат весь набор незаменимых аминокислот; неполноценными - в составе отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота.

Вторичная структура.

Основным вариантом вторичной структуры является спираль, имеющая вид растянутой пружины.
Она образована одной полипептидной цепью в результате возникновения внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали.

Третичная структура - глобула
Возникает в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофильно- гидрофобных взаимодействий.
У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями.

Четвертичная структура.
Характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи.

Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией.
Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка.
Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи..
Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.
Денатурация может быть: обратимой, процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.
Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функции белков

Функции белков

Функции белков

Защитная

Функции белков

Регуляторная

Белки гормоны регулируют
различные физиологические
процессы.

Функции белков

Энергетическая

Что обозначено на рисунке цифрами 1 — 5?
Какие функциональные группировки аминокислоты обеспечивают основные свойства? Кислотные?
Сколько незаменимых аминокислот для взрослого человека?
Какие белки называются полноценными?

Тест 1. На первом месте по массе из органических веществ в клетке находятся:
Углеводы.
Белки.
Липиды.
Нуклеиновые кислоты.

**Тест 2. В состав простых белков входят следующие элементы:
Углерод. 5. Фосфор.
Водород. 6. Азот.
Кислород. 7. Железо.
Сера. 8. Хлор.

Тест 3. Количество различных стандартных аминокислот, встречающихся в белках:
170.
26.
20.
10.

**Тест 4. Количество незаменимых для человека аминокислот:
Таких аминокислот нет.
20.
10.
7.

**Тест 5. Неполноценные белки — белки:
В которых отсутствуют некоторые аминокислоты.
В которых отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты.
В которых отсутствуют некоторые заменимые аминокислоты.
Все известные белки являются полноценными.

Тест 6. Придают аминокислотам свойства:
Кислые — радикал, щелочные — аминогруппа.
Кислые — аминогруппа, щелочные — радикал.
Кислые — карбоксильная группа, — щелочные — радикал.
Кислые — карбоксильная группа, щелочные — аминогруппа.

Тест 7. Пептидная связь образуется в результате:
Реакции гидролиза.
Реакции гидратации.
Реакции конденсации.
Все выше перечисленные реакции могут привести к образованию пептидной связи.

Тест 8. Пептидная связь образуется:
Между карбоксильными группами соседних аминокислот.
Между аминогруппами соседних аминокислот.
Между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой.
Между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой.

**Тест 9. Вторичную структуру белков стабилизируют:
Ковалентные.
Водородные.
Ионные.
Такие связи отсутствуют.

**Тест 10. Третичную структуру белков стабилизируют:
Ковалентные.
Водородные.
Ионные.
Гидрофильно-гидрофобное взаимодействие.
Все выше перечисленные виды связей.