Лекция на тему: "Белки"

Органические вещества клетки. Белки План: 1. Особенности белков как макромолекул. 2. Аминокислоты. Строение. Свойства. 3. Механизм образования пептида. 4. Молекулярная характеристика белков. 5. Классификация белков.  6. Уровни организации белковых молекул. 7. Свойства белков. 8. Функции белков Особенности белков как макромолекул Белки­   основной     компонент   живой   клетки,   они     составляют     50­60%     сухого   вещества  Белки   —   это   биологические   гетерополимеры,   мономерами   которых   являются клетки. аминокислоты.   Полимеры   ­   это   сложные   органические   вещества,   в   которых   многократно повторяются множество простых органических молекул или мономеров).  Белки ­ нерегулярные полимеры  ( А­С­В­А­А­В­С­А и т. д.). В   образовании   белков   участвуют   только  20   аминокислот.  Они   называются фундаментальными, или основными Некоторые из аминокислот не синтезируются в организмах животных и человека и должны поступать с растительной пищей (они называются незаменимыми).  Аминокислоты — низкомолекулярные соединения. Общая формула: где  NН2  — аминогруппа (основные свойства), СООН — карбоксильная группа (кислотные свойства), R — радикал (20 вариантов). Это амфотерные соединения. 1 Аминокислотные  радикалы  разнообразны: 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. Бывают невелики:  ала, гли, сер. Сложные: тир, три, арг. Высокоактивные: цис, гис, тир Обладают свойствами  кислот:  тир, глу, асп. Щелочные: лиз, арг, гис. Несут «+» заряд: лиз, арг, гис. Несут «­ « заряд: асп, глу Из   20 аминокислотных радикалов   гидрофобны: гли, ала, вал, изо, лей, фен, тир, мет. Физические свойства:   бесцветные,  кристаллические,   растворимы  в  воде,  нерастворимы  в органических растворителях. Аминокислоты,   соединяясь   друг   с   другом   ковалентными   пептидными   связями,   образуют различной длины пептиды. Механизм образования дипептида В   молекуле   белка   аминокислоты   соединены   прочной   ковалентной   пептидной   связью,   в которой   с   углеродом   одной   аминокислоты   соединяется   азот   другой   аминокислоты,   при   этом выделяется   вода   (реакция   конденсации).   Если   соединяются   две   аминокислоты,   то   образуется дипептид. Поскольку   белки макромолекулы и состоят из множества аминокислот, соединенных пептидными связями, их называют полипептидами. В   зависимости   от   того   каких   групп   в   аминокислотах   больше   (NН2    или   СООН)   зависят свойства белка. От   пептида в разные стороны отходят   аминокислотные  радикалы.  Они свободно могут вращаться в любую сторону вокруг пептидной оси. В результате возникают различные структурные варианты,   которые   называются  конформациями.     Каждый   белок   имеет   свою   конформацию ( пространственную геометрическую форму).  Молекулярная характеристика белков Белок Молекулярная масса.(у.е.м.) Число аминокислот Число полипептидных цепей 2 Рибонуклеаза Лизоцим Гемоглобин Миоглобин ВТМ Наиболее крупные белковые молекулы у вирусов. У растений белки синтезируются в рибосомах из аминокислот. У животных белки поступают в организм с пищей, расщепляются до аминокислот, которые идут на синтез собственных белков в соответствии с генетическим кодом.           124           129           574            153         336500             1             1             4             1        2130 12640 13930 64500 16890 40000000 Классификация белков:  I. По количеству аминокислот: 1. Олигопептиды (от 2 до 10 аминокислот); 2. Полипептиды (от 10 до...):   собственно полипептиды (от 10 до 100 аминокислот) — гормоны;   белки (протеины) — от 100 аминокислот до нескольких миллионов.  II. По составу: Простые или Протеины Сложные или Протеиды   Состоят   только   из   аминокислот   (альбумин, глобулин)                                состоят из белка + небелковый  материал  (Нуклеопротеиды,  липопротеиды)             Белки         Название Альбумины Глобулины Склеропротеины Простые белки            Свойства Нейтральные, растворимые в воде  и различных  солевых  растворах Нейтральные, растворимы в  воде и   в  разбавленных  солевых растворах Нерастворимы  в воде и в  большей части других  растворителей       Пример Яичный альбумин, сывороточный   альбумин  крови Иммуноглобулины, антитела  крови Кератин волос, кожи, перьев,   эластин связок  хромопротеиды   —   белки,   в   которых   простетической   группой   служит   пигмент   (гемоглобин, Сложные белки цитохромы, дыхательные ферменты);  нуклеопротеиды — белки, связанные с нуклеиновыми кислотами (основа ядерного вещества — хроматина);  липопротеиды — соединения белков и липидов (ферменты плазматических мембран);  фосфопротеиды — соединения белков и фосфатов (в молоке, желтке куриного яйца, икре рыб, ЦНС);  гликопротеиды — соединения белков и углеводов (компонент клеточной мембраны);  металлопротеиды — соединения белков и металлов (ферменты).  3 III. По структуре: Класс белков Фибриллярные Классификация белков по их структуре Характеристика Наиболее выражена вторичная структура.  Нерастворимы в воде. Отличаются большой  механической прочностью. Длинные  параллельные полипептидные цепи. Образуют  длинные волокна или слоистые структуры Глобулярные Наиболее выражена третичная структура.  Полипептидные цепи свернуты в компактные  глобулы. Растворимы, легко образуют  коллоидные суспензии Промежуточные Фибриллярная природа, но растворимы Функции Выполняют в клетках  структурные функции:  коллаген (сухожилия, костная  ткань), миозин (мышечный  белок), фиброин (шелк,  паутина), кератин (волосы,  ногти) Выполняют функции  ферментов, антител (глобулины сыворотки крови, определяют  иммунологическую активность) и в некоторых случаях  гормонов (инсулин).  Удерживают воду в  протоплазме клетки и  некоторые другие вещества Фибриноген   превращается   в нерастворимый   фибрин   при свертывании крови IV.  По функциям: Классификация белков по функциям Класс белков Примеры Структурные белки Коллаген Склеротин  Эластин Мукопротеины Трипсин  Инсулин, глюкагон Гемоглобин  Миоглобин  Антитела  Фибриноген, тромбин  Локализация, функция Кости, сухожилия, хрящи Наружный скелет насекомых  Связки  Слизистые секреты Катализирует гидролиз белков Регулируют обмен глюкозы Перенос кислорода в крови Перенос кислорода в мышцах Образуют комплексы с инородными белками Свертывание крови Ферменты Гормоны Транспортные Защитные Сократительные Запасные Токсины    Миозин  Актин  Яичный альбумин Казеин  Змеиный яд Подвижные нити в мышцах Неподвижные нити в мышцах  Белок яйца Белок молока  Фермент Уровни организации белковых молекул Функционально значимы в природе  4 структуры белка. 4 Первичная   структура  ­  линейное   соединение   аминокислот   посредством   пептидной связи. Началом цепи условно считается конец, где есть свободная аминогруппа (N –конец), а концом, где есть свободная карбоксильная группа (С – конец).  Первые  работы  по изучению белков в их первичной структуре  были сделаны в Кембридже  Сингером. Он работал с гормоном инсулином. Это  первый белок, где была определена  первичная структура, т.е. последовательность аминокислот. В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, М=5733у.е.м. Работа заняла 10 лет. Вторичная   структура    полипептидная   цепь,   закрученная   в   спираль, α ­спираль   — правозакрученная, возникающая в результате образования водородных связей между С=0 и NН, между первым и третьим аминокислотными звеньями (глобин);  складчатая,   ,   возникающая   в   результате   образования   водородных   связей   между   β ­спираль параллельно ориентированными участками полипептидной молекулы (кератин волос);   трехчленная  спираль  —   спиралевидная   структура,   возникающая   в   результате   переплетения трех полипептидных цепей (коллаген). Третичная   структура  ­     спиральные   и   неупорядоченные   отрезки   полипептидной   цепи причудливо  и специфически  для каждого белка  укладываются,  образуя трехмерное, компактное шарообразное   тело   –  глобулу  (клубок).   Третичная   структура   белка   удерживается   ионными, водородными,   гидрофобными,   ­S­S­   (дисульфидными)   связями,   которые   менее   прочные,   легко распадаются.   Белок   свертывается   таким   образом,   чтобы   его   гидрофобные   боковые   цепи   были скрыты внутри молекулы, т.е. защищают от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые, наоборот,   выставлены   наружу.   Для   определения   третичной   структуры   используют   метод рентгеноструктурного анализа.  Все глобулярные белки – ферменты, антитела, гормоны. Четвертичная структура –  это конгломерат из нескольких полипептидных цепей. Многие белки   с   особо   сложным   строением   имеют   несколько   полипептидных   цепей,   удерживаемых   в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей   и   дисульфидных   мостиков.   Четвертичная   структура   характерна   для   гемоглобина.   Его молекула состоит из четырех полипептидных цепей двух различных типов. 5 Рис.1. Уровни организации белковой молекулы: I, II, III, IV – первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры . Свойства белков .Денатурация   белков  ­   процесс   нарушения     пространственной     уникальной   природной (нативной)  структуры    белка.  Конформация  молекулы  белка  при  этом   изменяется, нарушается вторичная, третичная, четвертичная структуры белка, если не разрушается  первичная  структура, то этот процесс  обратим и называется ренатурацией. Разрушение белка до аминокислот означает гибель его. При денатурации белок коагулирует. Причины денатурации:     Различные формы излучений: инфракрасное, ультрафиолетовое, рентгеновское и т.д. Нагревание; Действие тяжелых металлов; Агрессивные среды;   Рис.2. Денатурация белка (прямоугольниками показаны дисульфидные связи) 6 Функции белков 1. Защитная функция (иммунологическая). Эту функцию  выполняют  белки свертывания крови. Белки – антитела связываются   с чужеродными   для организма белками   бактерий, вирусов и подавляют их размножение.  2. Гормональная функция (регуляторная). Многие белки являются регуляторами биологических процессов (гормоны). Например: инсулин, глюкагон ­ регулируют обмен глюкозы. 3. Отражательная   функция.    Белки   осуществляют     прием   сигналов     из   вне.   Факторы   среды вызывающие  изменения в структуре  белков, т. е обратимую  денатурацию, которая обеспечивает ответную реакцию, обеспечивая  ответ клетки    на внешние раздражители  – все эти процессы лежат в основе  работы нервной системы. 4. Двигательная функция (сократительная).  Все виды движений в организме   осуществляются особыми  двигательными белками – актином и миозином (например: реснички простейших). 5. Энергетическая     функция.      Теряя   аминогруппы     (дезаминируясь)   белки   могут   стать источником Е , например: 1г белка выделяет 17,6 КДж  Е, но белки крайне редко расщепляются. 6. Транспортная функция, например:  гемоглобин крови переносит  О2, а миоглобин переносит  О2 в мышцах. 7. Информационная   функция.   Белки – гормоны, выделяемые железами внутренней секреции изменяют обмен веществ в клетках  определенных тканей. Лимфоциты передают информацию с помощью белков о чужеродных веществах . 8. Структурная   функция   (строительная).  Белки   –   основной   строительный   материал   мембран клеток   организма.   Белки   обладают   индивидуальной   спецификой,   отсюда   проблема несовместимости белков   при  трансплантации органов. 9. Каталитическая   функция   (ферментативная).  Белки   ­   ферменты   ускоряют   химические реакции в    сотни, тысячи   и миллионы раз. Ферментативные   реакции протекают в обычных физиологических   условиях.   Каталитической   активностью   обладают   белки   в   их   третичной структуре.  10. Рецепторная – родопсин глаза (рецепторы). 11. Запасающая – яичный альбумин, казеин молока, эндосперма семян. 12. Токсическая – яд змей, пауков, насекомых. 7