Лекция по общей биологии

Тема: Биополимеры­белки, их строение; биологические функции. Лекция № 5 Базовые   понятия   и   термины:   аминокислоты,   белки,   катализаторы, ферменты;   защитная,   запасающая   и структурная функции.   каталитическая,   транспортная, 1. Малые органические молекулы: аминокислоты. 2. Макромолекулы, белки, их строение, свойства; функции. План лекции: Содержание лекции: 1. Малые органические молекулы: аминокислоты. Разнообразие   органических   соединений   определяется,   в   том   числе   и разнообразием функциональных групп, входящих в них. Аминокислоты ­ это малые органические молекулы, в состав которых входят аминогруппа и карбоксильная группа. Содержание в клетке ­ 0,4% от общей массы. Общая   формула   их   включает   карбоксильную   группу   СООН, аминогруппу NН2 и радикальную группу. Аминокислоты ­ мономеры белков. В образовании белковых молекул участвуют так называемые ­ аминокислоты, в которых карбоксильная группа и аминогруппа находятся у одного атома углерода. В природе известно 20 аминокислот (основные или Протеиногенные), входящих в состав белков. Всего в природе известно 200 аминокислот. Как вы думаете, почему в детских садах в рацион питания обязательно включается гречневая каша? Гречка содержит большой набор незаменимых аминокислот. Аминокислоты: 1)   Заменимые  (синтезируют   животные   и   растение):   аланин,   аспарагин, гистидин, глицин, аспарагиновая кислота, глютамин, глютаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин. 2) Незаменимые  (синтезируют растения, грибы, бактерии): аргинин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. 2.Макромолекулы: белки, их строение, свойства; функции. Белки ­ важнейший структурный материал клетки. В организме человека  содержится более 5 млн. типов белков. Содержание белков в организме человека: ­ В мышцах ­ 80%; ­ В коже ­63%; ­ В печени ­ 57%; ­ В костях ­ 28%. ­ Другие примеры белков и где они находятся: перья, шерсть, волосы, ногти, когти, гемоглобин, иммуноглобулин, фибрин, желатин, лизоцим ... В   1728   г.   Я.Бекарри   выделил   из   пшеничной   муки   белок   ­   клейковину   и исследовал его свойства. В 1839 г. Г.Мулльдер назвал белки протеинами (от гр.   «Протос»   ­   первый.   В   1810   г.   Ж.Гей­Люссак   и   Л.Биспор   установили элементарный состав белков. Особенности строения белков: Белки  — это высокомолекулярные полимерные молекулы, состоящие из остатков аминокислот. В белках аминокислоты с соединены между собой с помощью пептидной связи, которая образуется при взаимодействии между карбоксильной   группой   одной   аминокислоты   и   аминогруппой   другой.  Это прочная ковалентная связь. С его помощью могут образовываться дипептиды, три пептиды и т.д.. Цепочка более 10 аминокислот ­ полипептид. Уровень структурной организации: Молекулы белков отличаются сложной пространственной структурой белков это обусловлено количеством и порядком расположения аминокислот в   полипептидной   цепи   карбоксильной   и   аминогруппы   аминокислоты   в полипептидной   цепи   регулярно   повторяются.   Это   позволяет   им взаимодействовать   между   собой,   образуя   водородные   связи.   Эти   связи определенным   образом   изменяют   положение   в   пространстве   отдельных участков   полипептидной   цепи,   создавая  вторичные  структуры   белковой молекулы   в   виде   спиральных   или   складчатых   участков.   Различные спиральные   и   складчатые   участки   белковой   молекулы   также взаимодействуют между собой. Это происходит с помощью гидрофобных или электростатических   взаимодействий   между   ними   или   в   следствии образования водородных или даже ковалентных связей между отдельными радикалами   аминокислот.  Таким   образом,  возникает  третичная  структура  Четвертичная  же   структура   (мультимер)   белка   возникает   в белка. результате объединения нескольких белковых молекул в единый структурный ­ функциональный комплекс. Свойства белков. Разнообразие.         Свойства белков зависит от структуры, состава и последовательности расположения аминокислот. Расположение различных типов аминокислотных радикалов   в   одной   точке   пространства   создает   уникальные   условия   для протекания   биохимических   реакций,   а   складчатые   участки   белковой   цепи проявляют значительную устойчивость к воздействию внешних факторов.  Высокая молекулярная масса предает белкам  свойства, характерные для коллоидных систем. Белки, как и аминокислоты, имеют амфотерные свойства.          По форме  белковой молекулы белки делят на три большие группы ­ фибриллярные, глобулярные и промежуточные.          По химическому составу белки делят:  а) простые (в составе только аминокислоты) б) сложные (в составе есть небелковая молекула).          По   происхождению:  растительные,   животные,   бактериальные, вирусные.          По свойствам: кислые, нейтральные, основные, гидрофильные и т.д..       Действие различных факторов на белок.  денатурацией.        Пространственная   структура   белков   может   нарушаться   под   влиянием изменения   температуры,   давления,   разного   вида   облучения,   химической среды   (кислоты,   щелочи,   спирты),   физических   факторов   (соли   тяжелых металлов).   В   этом   случае   сначала   разрушается   полипептидная   цепь.   Этот процесс   называется   Она   может   быть   обратной (ренатурацией),   когда   после   прекращения   действия   денатурирующего фактора   белок   самостоятельно   восстанавливает   свою   структуру,   и необратимо,   когда   после   прекращения   действия   фактора   восстановление  Деструкция  ­   процесс   разрушения структуры   белка   не   происходит. первичной структуры белков.  Коагуляция  ­ увеличение белковых молекул, их слипание и выпадение в виде осадка.              Функции белков. Разнообразие. Именно   особая   пространственная   структура   позволяет   белкам Функции выполнять большинство их функций. Группа  белков Структу рные  белки Входят в состав  соединительных тканей.  Участвуют в образовании  скелета, связок, кожи, перьев,  шерсти и других производных  Примеры Коллаген,  кератин,  эластин,  протеины. Фермент ы Гормоны Транспо ртные  белки Сократи тельные  белки Запасаю щие  белки Токсины Защитны е белки эпидермиса. Являются катализаторами  биохимических реакций.  Обеспечивают  жизнедеятельность организма. Регулируют обмен веществ в  организме. Обеспечивают в организме  транспорт кислорода, жирных  кислот, липидов и других  соединений. Обеспечивают сокращение  мышц Участвуют в создании  организма запасающих  веществ, которые необходимы для обеспечения дальнейшей  жизнедеятельности. В зависимости от образа  жизни организма, который их  производит, они могут  служить как средством  защиты, так и средством  нападения. Образуют комплексы с  чужими белками, инактивируя их. Участвуют в процессе  свертывания крови. Трипсин,  пероксидазы,  Алкогольдеги дрогеназа Инсулин,  Гликоген Гемоглобин,  гемо цианин,  альбумин Актин,  миозин Яичный  альбумин,  казеин Змеиный яд,  дифтерийный  токсин Антитела,  фибриноген,  тромбин Контроль знаний и умений: Дать ответы на вопросы:    1.Какие функции в живых системах выполняют белки?                                        2.Как работают ферменты?                                                                                       3.Какие защитные белки являются компонентами в живых системах?                Домашнее задание: Изучить конспект, Лек. № 5 проработать Л. 1 стр.20­27.