МЕТОДИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ НА ТЕМУ: «БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА»

МЕТОДИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ НА ТЕМУ:  «БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА» Белками называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Каждый белок обладает своей, присущей   только   ему   последовательностью   расположения   аминокислотных остатков. Биологические   функции   белков   крайне   разнообразны.  Они   выполняют каталитические,   регуляторные,   структурные,   двигательные,   транспортные, защитные, запасные и другие функции. Белки играют ключевую роль в жизни клетки, составляют основу ее биохимической деятельности. Исключительное свойство   белка   –   самоорганизация   структуры,   то   есть   его   способность создавать   определенную,   свойственную   только   данному   белку пространственную   структуру.   По   существу,   вся   деятельность   организма связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки – важнейшая составная часть организма человека и животных. Строение и аминокислотный состав белков Как уже говорилось выше, белки построены из остатков аминокислот. Молекула   аминокислоты   состоит   из   двух   частей.   Одна   часть   у   всех аминокислот одинаковая, она называется пептидной группой: Другая часть у всех аминокислот она называется радикалом, например: Соединение   аминокислот   при   образовании   белковой   молекулы осуществляется   через   общую   для   всех   аминокислот   группу.   Из карбоскильной   группы   одной   аминокислоты   и   аминогруппы   соседней аминокислоты   отщепляется   молекула   воды,   и   за   счет   освободившихся валентностей   остатки   аминокислот   соединяются.   Между   аминокислотами возникает прочная ковалентная – NH – СО –, называемая пептидной связью. Последовательность   аминокислотных   остатков   в   молекуле   белка определяет его структуру. Цепь закручивается в спираль – это вторичная структура молекулы белка. Полипептидная   спираль,   в   свою   очередь,   подвергается   дальнейшей укладке. Она сворачивается определенным образом, для каждого белка эта конфигурация   постоянна.   В   результате   возникает   третичная   структура белковой   молекулы.   В   живой   клетке   также   обнаружена   четвертичная структура белка. Однако  следует отметить, что в организации более высоких структур белковой молекулы исключительная роль принадлежит первичной структуре. Классификация белков Существует несколько классификаций белков. В основе их лежат разные принципы: по степени сложности, по форме молекул, по растворимости, по выполняемым ими функциям. По степени сложности белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Протеины  –  запасные,   скелетные,   отдельные   ферментные   белки.   По растворимости в отдельных растворителях выделим только главные из них: альбумины   –  белки   с   относительно   небольшой   молекулярной   массой, хорошо   растворимые   в   воде.   Представитель   альбуминов   –   белок   яйца, овальбумин; глобулины –  растворяются в водных растворах солей. Входят в состав крови,   молока,   составляют   большую   часть   семян   бобовых   и   масличных культур; проломаны –  растворяются в 60–80 %­ном растворе этилового спирта. Это белки злаков пшеницы, ржи, кукурузы, овса, ячменя; глютелины – растворяются только в растворах щелочей. Из них следует выделить оризены, содержащиеся в семенах риса, и глютенин клейковинных белков пшеницы. Протеиды: нуклеопротеиды   –  кроме   белковой   части   включают   нуклеиновые кислоты; липопротеиды   –  содержат   кроме   белка   липиды.   Участвуют   в формировании клейковинных белков; фосфопротеиды –  кроме белка присутствует фосфорная кислота. Им принадлежит важнейшая роль в питании молодого организма. Свойства белков Гидратация.  Белки связывают воду, то есть проявляют гидрофильные свойства.   При   этом   они   набухают,   увеличиваются   их   масса   и   объем. Имеющиеся   в   их   составе   и   расположенные   на   поверхности   белковой макромолекулы   гидрофильные   (пептидная   связь),   аминные   (–   NH2)   и карбоксильные   группы   притягивают   к   себе   молекулы   воды,   строго ориентируя их на поверхности макромолекулы.   они   упруги,   обладают   пластичностью, При   ограниченном   набухании   концентрированные   белковые   растворы образуют   сложные   системы,   называемые   студнями.   Студни   не   обладают текучестью,   определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Гидрофильные свойства   белков   имеют   большое   значение   в   биологии   и   пищевой промышленности.   Студнем,   построенным   в   основном   из   молекул   белка, является   цитоплазма   –   полужидкое   содержимое   клетки.   Различная гидрофильность клейковинных белков – один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет в белок. Денатурация. При денатурация изменяются физические свойства белка, снижается   растворимость,   способность   к   гидратации,   теряется   его биологическая активность. Меняется форма макромолекулы, но в то же время увеличивается   активность   некоторых   химических   групп,   белок   легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая   денатурация   белков.   Степень   денатурации   зависит   от продолжительности нагрева и влажности. Особую роль эти процессы играют при   бланшировании   растительного   сырья,   сушке   зерна,   выпечке   хлеба, получении макаронных изделий. Пенообразование.  Под этим процессом понимают способность белков образовывать   высококонцентрированные   системы   жидкость–газ.   Такие системы   называют   пенами.   Устойчивость   пены,   в   которой   белок   является пенообразователем, зависит не только от его природы, но и от концентрации, а   также   от   температуры.   Белки   в   качестве   пенообразователей   широко используются в кондитерской промышленности (пастила, суфле). Пищевая ценность белков Белок   –   наиболее   важный   компонент   пищи   человека.   Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, рыба, продукты переработки зерна, хлеб,   овощи.   Потребность   человека   в   белке   зависит   от   возраста,   пола, характера трудовой деятельности. В организме здорового взрослого человека белки расщепляются до аминокислот, часть из них является строительным материалом   для   создания   новых   аминокислот,   однако   имеются   также которые   не   образуются   в   организме   взрослого   человека,   они   должны поступать   с   пищей.   Снабжение   необходимым   количеством   аминокислот   – основная функция в питании. О  громадном  значении  для  жизни  догадывались   давно. Более  ста  лет назад   Ф.   Энгельс   писал,   что   «жизнь   есть   форма   существования   белковых тел». Эта фраза стала крылатой, в ней подчеркивается решающее значение белков для жизни. Данные современной биологии подтверждают этот вывод. Ферменты Ферментами называют сложные биологические катализаторы белковой природы, изменяющие скорость химической реакции. Ферменты играют очень важную роль в пищевой промышленности, в отдельных случаях осуществляя или   помогая   осуществить   многие   технологические   процессы,   в   других   – затрудняя их проведение. Достаточно напомнить, что превращение исходного сырья в готовые продукты в таких отраслях пищевой промышленности, как виноделие,   пивоварение,   производство   спирта,   хлебопечение,   сыроделие, производство   ряда   кисломолочных   продуктов,   осуществляется   при непосредственном участии ферментов. Ферменты имеют большую молекулярную массу: от 10000 до 1000000. Молекула   фермента   состоит   из   белковой   и   небелковой   частей.   Белковая часть молекулы фермента может быть построена из одной или нескольких полипептидных цепей, образующих сложные комплексы. Известно около 3000 различных   ферментов,   часть   их   изучена.   Рассмотрим   некоторые   виды ферментов, важные в пищевой технологии и питании. Оксидоредуктазы,  или   окислительно­восстановительные   ферменты, катализируют окисление и восстановление различных химических веществ. Ферменты­оксидоредуктазы   участвуют   в   разрушении   каротиноидов   при сушке и хранении продуктов растительного происхождения. Трансферты  осуществляют перенос различных групп атомов от одной молекулы   к   другой.   Эти   ферменты   принимают   участие   в   сложных биохимических процессах, протекающих в клетках. Гидролазы.  Ферменты   этой   группы   играют   особенно   важную   роль   в пищеварении и в процессах пищевой технологии. Большая роль в биохимии пищеварения   принадлежит   протеолитическим   ферментам   (пепсин, химотрипсин  и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Эти ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. Представители     группы     гидролаз     –     карбогидразы,     амилазы, целлюлозы. Лиазы.  Эти   ферменты   катализируют   процессы   расщепления   связей между атомами углерода, углерода и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода СО2 от органических кислот. Изомеразы.  Ферменты   этой   группы   катализируют   структурные изменения   в   пределах   одной   молекулы   органического   соединения.   Их используют при получении глюкозо­фруктозных сиропов. Липазы. Эти ферменты катализируют образование связей С–О, C–S, C– N, С–С. К этой группе  относятся ферменты, участвующие в превращении аминокислот   и   в   удлинении   углеродной   цепи   органических   соединений. Применение их в пищевой промышленности дает возможность получать новые продукты, совершенствовать технологию получения уже известных продуктов и тем самым способствует большему экономическому эффекту. Выше мы рассмотрели свойства ферментов. В пищевой технологии  ферментативные процессы очень разнообразны и зависят от вида сырья,  технологии и характера получаемого продукта.