ПРЕЗЕНТАЦИЯ К УРОКУ " БЕЛКИ"

БЕЛКИ

Потребность в белке

Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Определение

1. Энергетическая
2. Структурная
3. Каталитическая
4. Защитная
5. Транспортная
6. Сократительная
7. Сигнальная
8. Регуляторная

Основные функции белка

Источники аминокислот

Глицин Аланин

Валин Лейцин

Изолейцин Серин

Треонин Цистеин

Аминокислоты, участвующие в создании белков

МЕТИОНИН


ЛИЗИН


АРГИНИН


АСПАРАГИН


АСПАРАГИНОВАЯ
КИСЛОТА


ГЛУТАМИНОВАЯ
КИСЛОТА

ГЛУТАМИН


ФЕНИЛАЛАНИН

ТИРОЗИН

ТРИПТОФАН

ГИСТИДИН

ПРОЛИН

Первичная структура белка – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

пептидная связь

Структуры молекулы белка

Вторичная структура - спираль, удерживаемая водородными связями.

Структуры молекулы белка

Третичная структура – имеет вид клубка, удерживаемого взаимодействием различных остатков аминокислот.

Структуры молекулы белка

Четвертичная структура – характерна только для некоторых белков, соединяет несколько полипептидных цепей.

Структуры молекулы белка

Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.

Строение полипептидной цепи

Последовательное
соединение аминокислот
при образовании белковой
молекулы. В качестве
основного направления
полимерной цепи выбран
путь от концевой
аминогруппы H2N к
концевой карбоксильной
группе COOH.

1)      Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

Химические свойства

2) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.

При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.

Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.

Цветные реакции на белок

Биуретовая реакция – красно – фиолетовое окрашивание в присутствии CuSO4.

Цветные реакции на белок

Ксантопротеиновая реакция – желтое окрашивание в присутствии НNO3 при нагревании.

Превращения белков в организме

Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).