Конспект интегрированного урока (химия+биология) на тему "Белки"

Интегрированный урок (биология + химия) по теме "Белки. Строение молекулы белка, ее структуры. Денатурация " (10­й класс) Тип: урок изучения нового материала. Вид: интегрированный урок. Цель: продолжить расширение и углубление знаний о важнейших органических веществах  клетки на основе строения белков, сформировать знания о важнейшей роли белков в  органическом мире. Задачи: 1. Обучающая: обеспечить усвоение учащимися знаний о составе и строении белков, их  аминокислотном составе, принципе их объединения в полипептидную цепочку 2. Развивающая: продолжить развитие у старшеклассников умения сравнивать состав и  строение различных органических соединений (белков, жиров, углеводов) 3. Воспитательная: продолжить формирование у школьников убеждённости в  познаваемости мира на основе знаний о строении, составе и свойствах органических  веществ. Понятия: протеины, биополимеры, мономеры, a­аминокислоты, пептидная связь,  денатурация, ренатурация, биуретовая реакция План изучения нового материала: 1. Белки – органические вещества, биополимеры. 2. Аминокислотный состав белков. 3. Химический состав и строение аминокислот. 4. Принцип объединения аминокислотных звеньев в полипептидную молекулу. 5. Пространственные структуры белка. 6. Денатурация и ренатурация белка. Этапы урока 1. Актуализация знаний: Какие вещества называются органическими? Какие органические вещества входят в состав клетки? Какие органические вещества мы с вами изучили? 2. Формирования новых понятий: Из органических веществ клетки на первом месте по количеству и значению стоят белки. В отличие от других органических соединений белки обладают рядом особенностей.  Прежде всего, белкам присуща громадная молекулярная масса. Сравните: молекулярная  масса спирта – 46, уксусной кислоты – 60, а альбумина (одного из белков яйца) – 36000,  гемоглобина – 152000, миозина (белок мышц) – 500000. Ясно, что по сравнению с молекулами спирта, уксусной кислоты и другими веществами  молекулы белков великаны. В их построении участвуют тысячи атомов. Для того чтобы  подчеркнуть гигантский размер таких молекул, их называют макромолекулами (с греч.  “макрос” ­ большой, гигантский) Чтобы представить значение класса белков, обратимся к цифрам. В одной клетке бактерий кишечной палочки содержится около 5 тыс. молекул  органических соединений, из них – 3 тыс. приходится на белки. В организме человека более 5 млн. белков (50 % массы клетки в расчёте на сухое  вещество). Без белков невозможно представить движение, способность расти,  сократимость, размножение. Часто белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих  веществ (с греч “протео” ­ занимаю первое место) Химический состав Белки не удавалось выделить из костной ткани, хрящей, волос, копыт…так как они не  переносят нагревания и кристаллизации из горячих растворов. Поэтому в начале занимались изучением не структуры белка, а химического состава. В белке следующие химические элементы: С, Н, О, N, S, P, Fe. Железо в гемоглобине  крови, фосфор в казеине молока…. Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются ­ аминокислоты. В природе существует около 100 ­аминокислот, в организме встречается 25. Но в каждом  белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т. е.  различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но  различным строением. Среди аминокислот есть заменимые, они могут синтезироваться в организме. Незаменимые, которые в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) Примеры аминокислот. В начале XX века немецкий ученый Э. Фишер, пришёл к выводу, что белки – это  линейныеполимеры, мономерами которых являются аминокислоты Состав и классификация белков: По составу различают: протеины, состоящие только из аминокислот, протеиды – содержащие небелковую часть, простые белки – состоят из аминокислот, сложные – могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды),  нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) полноценные – содержат весь набор аминокислот неполноценные – какие–то аминокислоты в их составе отсутствуют Общая формула аминокислоты Аминокислоты являются амфотерными соединениями (в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований) Классификация: моноаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминокарбоновые,  моноаминотрикарбоновые. Как связаны аминокислоты. 1888 год профессор Харьковского университета А.Я. Данилевский пишет о существовании  связи пептидной связи. Образование дипептида При взаимодействии двух аминокислот происходит реакция конденсации и образуется  азот ­ углеродная пептидная связь Образование трипептида Уровни организации белковых молекул Разнообразное строение белков обуславливает выполнение ими множества функций. Если  учесть, что размер каждой аминокислоты около 0,3 нм, то белок, составленный из многих  аминокислотных остатков, должен представлять собой длинную нить. В действительности  же размеры молекул белков гораздо меньше. Изучение белков в растворах показало, что  макромолекулы белков имеют форму компактных шариков (глобул) или вытянутых  структур – фибрилл. Следовательно, полипептидная цепь каким­то образом сплетена,  образуя клубок или пучок нитей. Исследования показали, что в укладке пептидной цепи нет ничего случайного или  хаотичного. Она свёртывается упорядоченно, для каждого белка определённым образом. Для того чтобы разобраться в замысловатой укладке белковой макромолекулы, следует  рассмотреть в ней несколько уровней организации. Первичная структура – полипептидная цепь, в которой пептидные связи между  аминокислотными остатками. Доказательства: 1. Небольшое число амино­ и карбоксильных групп. 2. Успехи искусственного синтеза белков (Ф. Сенгер, Англия Кембриджский университет,  расшифровал структуру инсулина, в которой 51 аминокислота, две нити: 21+30). Первичная структура Опыт: качественная реакция на пептидную связь (свежеприготовленный гидроксид меди +  белок = фиолетово­красное окрашивание) Вторичная структура – спираль, поддерживается водородными связями, которая в 15 –  20 раз слабее ковалентной. Данные ренгеноструктурного анализа доказали, что  максимальная стабильность молекулы белка обеспечивается множеством водородных  связей (работы Л. Полинга, Р. Кори) Третичная структура – глобула, способ укладки спиральных структур в глобулярных  белках. Форма эллипсовидная, где отношение ширины к длине как 1:3 или 1: 4 Третичная структура В образовании третичной структуры большая роль принадлежит радикалам, за счёт  которых образуются дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные связи,  амидные связи. Четвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно  целое. Классический пример: гемоглобин. В гемоглобине гем ­ небелковая часть, глобин ­  белковая часть. Гем одинаков для животных и человека, глобин отличен. Четвертичная структура белка Свойства белков:  Денатурация Чем выше уровень организации белковой молекулы, тем структура мене прочна. Нарушение нативной (естественной), уникальной (свойственной только этому белку)  структуры белковой молекулы называют денатурацией. Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением  рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая  структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях –  первичная. Если при изменении условий среды первичная структура молекулы белка остаётся  неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью  восстанавливается и структура белка. Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией. Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности для  приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток, для получения  пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные функции. Денатурация белка  Растворимость белков  Гидролиз белков  Цветные реакции белков: биуретовая, ксантопртеиновая  Амфотерный характер белковых молекул (амфотерность белков) 3. Выводы по уроку:     белки – это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры,  состоящие из мономеров ­ альфа­аминокислот аминокислоты соединяются в полипептидную цепочку за счёт пептидной связи аминокислоты заменимые и незаменимые белки могут быть простыми и сложными  четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная)  денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации  ренатурация ­ процесс восстановления структуры белка 4. Повторение изученного материала  5. Домашнее задание: