Конспект урока по химии "Белки" (9 класс)

Метапредметный урок на тему «Белки» Тип занятия урок обобщения и усвоения новых знаний. Триединая дидактическая цель урока Обучающая: полученные на уроках биологии, химии, физики знания о свойствах, нахождении в природе, значении белков интегрировать; развить знания о химических свойствах белков, о типах химической связи на   примере   водородной   и   ковалентной,   раскрыть   роль   белковых   молекул   в   зарождении,   развитии, существовании живых организмов на Земле. Развивающая: развитие   речи,   практических   навыков   работы   с   лабораторным   оборудованием,   схемами, опорными   и   обобщающими   конспектами,   умения   работать   с   учебником;   развитие   мышления,   памяти; развитие умения проводить анализ, синтез и на их основе обобщение и выводы. Воспитывающая: формирование   нравственных   отношений,   умения   работать   самостоятельно   и   вдвоем, выслушать мнение одноклассников, доказывать свое мнение; воспитание бережного отношения к природным объектам, воспитание здорового образа жизни. Задачи урока 1.     Учащиеся должны обобщить химические свойства белков, этапы синтеза белка клетке и роль белков в живом организме. 2.     Уметь применять полученные знания при проведении качественных реакций на белок в лабораторных исследованиях,   и выполнении упражнений по данной теме. Оборудование урока: компьютер, медиапроектор, интерактивная доска; на доске – схема­конспект (блоки разных   цветов),   таблица   “Важнейшие   аминокислоты”;   на   партах   –   информационные   учебные   тексты   в файлах,   пробирки,   химические   стаканы,   предметные   стёкла,   спиртовки,   держатели   пробирок,   воронки, пипетки, спички. Реактивы: растворы   яичного   белка,   сульфата   меди   (II),   гидроксида   натрия,   поваренной   соли; концентрированный раствор азотной кислоты, кусочки шерстяной и синтетической ткани и мяса. ХОД УРОКА 1. Организационный момент, приветствие 2. Актуализация знаний и целеполагание Вступительное слово учителя: Меняя каждый миг свой образ прихотливой, Капризна, как дитя и прозрачна, как дым, Кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,  Великое смешав с ничтожным и смешным...  (Семен Надсон) Жизнь существует на Земле миллиарды лет. Она заполняет все уголки нашей планеты. Озёра, реки, моря, океаны, горы, равнины, пустыни, даже воздух – населены живыми существами. Что же такое жизнь? Откуда она   взялась   на   Земле?   Эти   вопросы   волнуют   людей   всегда.   В   течении   веков   копились   наблюдения, проводились исследования, создавались теории.  Постепенно было накоплено достаточное количество экспериментального материала, чтобы дать следующее определение жизни: “Жизнь   есть   способ   существования   белковых   тел,   существенным   моментом   которого   является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, при чём с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка.” (Ф.Энгельс) “Нельзя приписывать свойство жизни какому­либо одному соединению, оно лишь проявляется в результате многообразных реакций, в которых участвуют различные соединения”. Какова цель нашего урока? Учащиеся:   Доказать   или   опровергнуть   тождество:   жизнь=белок.   Изучив   при   этом   состав,   строение   и функции белков. 3. Изучение нового материала ТЕКСТ с ошибками (прием “Лови ошибку”) Белки   –   сложные   органические   полимеры,   мономерами   которых   являются   аминокислоты.   В   состав природных белков входят 20 аминокислот, 8 из них незаменимые, т.е. синтезируются в организме и их поступление в организм не обязательно вместе с пищей. Ферменты —   это   белки,   обладающие   специфическими   каталитическими   свойствами,   то   есть   каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Вторичная   структура   белков   –   это   чередование   аминокислотных   остатков   в   линейной   структуре. Денатурация   –   процесс   изменения   цвета   белковой   молекулы.   Содержание   белка   в   яйце   меньше,   чем   в молоке и молочных продуктах. При варке яиц белок не меняет свой цвет. Алгоритм работы учащихся с учебными текстами: 1. прочитайте текст; 2. определите место полученной информации в этом блоке; 3. ответьте на вопросы, обсудите ответы в группе; 4. приготовьтесь к комментарию изученного материала по схеме­конспекту (выберете комментатора). , полипепт дыии [1]) — высокомолекулярные органические   вещества, Консультант – учитель химии. Белкии  (проте ныии   состоящие   из аминокислот,   соединённых   в   цепочку пептидной   связью.   В   живых   организмах   аминокислотный   состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.  Функции   белков   в клетках живых   организмов   более   разнообразны,   чем   функции   других органических соединений. Так, белки­ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в   обмене   веществ.   Некоторые   белки   выполняют   структурную   или   механическую   функцию, образуя цитоскелет,  поддерживающий   форму  клеток.  Также   белки   играют  ключевую   роль   в сигнальных системах клеток. Белки —   важная   часть   питания животных и человека (основные   источники:   мясо,   птица,   рыба,   молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться  все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для  История изучения Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник изучения белков Впервые   белок   был   получен   (в   виде клейковины)   в   1728 г.   итальянцем Якопо   Бартоломео   Беккари из пшеничной муки. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ   французского   химика Антуана   де   Фуркруа и   других   учёных,   в   которых   было   отмечено   свойство белков коагулировать (денатурировать)   под   воздействием   нагревания   или кислот.   В   то   время   были исследованы   такие   белки,   как альбумин («яичный   белок»), фибрин (белок   из крови)   и глютен из зерна пшеницы. В начале XIX века уже были получены некоторые сведения об элементарном составе белков, было известно, что при гидролизе белков образуются аминокислоты. К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот,   русский учёный А.      Я.      Данилевский отметил существование пептидных групп (CO—NH) в молекуле белка[6][7]. В 1894 году   немецкий   физиолог Альбрехт   Коссель выдвинул   теорию,   согласно   которой   именно   аминокислоты являются   основными   структурными   элементами   белков[8].   В   начале   XX   века   немецкий   химик Эмиль Фишер экспериментально   доказал,   аминокислотных   остатков, соединённых пептидными связями.  Свойства Размер   которые   входят   в   состав   белков.   В   конце   1880­х   гг.   что   белки   состоят   из оо Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG), гемоглобин, инсулин  Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из­за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа).  Физико­химические свойства Амфотерность Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осн вные Растворимость Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним   относятся   белки   крови   и   молока.   К   нерастворимым,   или   склеропротеинам,   относятся, например, кератин (белок,   из   которого   состоят   волосы,   шерсть   млекопитающих,   перья   птиц   и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины  [20]. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора[18]. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные (водооталкивающие). К гидрофильным относится  Денатурация  свойства.    Деструкция белка куриного яйца под воздействием высокой температуры Денатурацией белка называют любые изменения в его биологической активности и/или физико­химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры  Структура Схематическое   изображение   образования   пептидной   связи   (справа).   Подобная   реакция   происходит   в молекулярной машине, синтезирующей белок, — рибосоме Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков аминокислот (которые являются мономерами.   При   образовании   белка   в   результате   взаимодействия   карбоксильной   группы   (­ COOH) одной аминокислоты с  аминогруппой (­NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи.  Уровни организации   Линдстрём­Ланг Уровни структурной организации белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная К. структурной   организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.  Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.    предложил выделять   4     уровня Вторичная   структура —   локальное   упорядочивание   фрагмента   полипептидной   цепи, стабилизированное водородными связями.  Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи.  Четвертичная  структура—  взаимное  расположение  нескольких  полипептидных  цепей  в составе  единого белкового комплекса.  Функции белков в организме Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизнедеятельности клетки.   Белки   осуществляют   процессы обмена   веществ.   Они   входят   в   состав   внутриклеточных структур — органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, в гидролизе пищи   и образовании межклеточного вещества. Каталитическая функция Наиболее   хорошо   известная   функция   белков   в   организме — катализ различных   химических   реакций. Ферменты —   это   белки,   обладающие   специфическими   каталитическими   свойствами,   то   есть   каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций.  Структурная функция Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток.  Защитная функция   передаваемого   между   клетками,   участвовать   1. Физическая   защита.   Физическую   защиту   организма   обеспечивают коллаген —   белок,   образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса 2. Химическая   защита.   Связывание токсинов белковыми   молекулами   может   обеспечивать   их детоксикацию. [72]. 3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма  4. Регуляторная функция оо Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии,   ни   строительным   материалом   для   клетки.   Эти   белки   регулируют   продвижение   клетки по клеточному   циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг,   активность   других   белков   и   многие   другие процессы.  Сигнальная функция Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между   клетками,   тканями,   рганами   и   организмами.   Часто   сигнальную   функцию   объединяют   с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. Сигнальную функцию выполняют белки­гормоны, цитокины, факторы роста и др. Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови. Транспортная функция Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов[76]. Запасная (резервная) функция К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных[79]. Ряд других   белков   используется   в   организме   в   качестве   источника   аминокислот,   которые   в   свою   очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Схема   трансмембранного   рецептора:   E —   внеклеточное   пространство;   P —   клеточная   мембрана;   I — внутриклеточное пространство Рецепторная функция Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану.  Моторная (двигательная) функция Целый   класс моторных   белков обеспечивает   движения   организма,   например,   сокращение   мышц,   в   том числе локомоцию (миозин),   амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Осаждение   белков   методом высаливания применяется   для   разделения   белковых   смесей,   а   также позволяет сконцентрировать белки.     перемещение   клеток   внутри   организма   (например, Качественные реакции на белки https://www.youtube.com/watch?v=gShpqpDsGsw Вопросы для вывода: Разноуровневые вопросы и задания. Первый уровень. 1. В чём причина многообразия белков? 2. К какому классу органических веществ можно отнести белки? Каков их состав? 3. Какой уровень организации белка определяет его биологическую активность? 4. Как из аминокислот образуются молек6улы белка? 5. Что такое первичная структура белка? 6. Перечислите функции белков. 7. Какими свойствами обладают белки? Второй уровень. 1. Чем отличается вторичная структура белка от первичной? 2. Чем отличается третичная структура от вторичной и первичной? 3. Какая структура белка разрушается при гидролизе? 4. Обратима ли реакция гидролиза? 5. Каково значение качественных реакций на белки? Почему их называют цветными? 6. Определите по тексту значения понятий “высаливание”, “денатурация”, “коагуляция”. 7. Можно ли использовать белки как противоядие при отравлениях? 8. В каких случаях и с какой целью можно было бы применить качественные реакции в жизни? 9. В чём заключается сущность гидролиза? 10. Предположите,   можно   ли   пищевые   белки   заменить   другими   компонентами   рациона   (например, углеводами и жирами), чтобы обеспечить важнейшие процессы 1. Рефлексия (ошибки в тексте выделены)   в       организм не Белки   –   сложные   органические   полимеры,   мономерами   которых   являются   аминокислоты.   В   состав природных белков входят 20 аминокислот, 8 из них незаменимые, т.е. синтезируются в организме и их поступление пищей.  Белки, взаимодействуя с азотной кислотой, дают фиолетовое окрашивание. Данная реакция называется ксантопротеиновой   реакцией. Вторичная структура   белков   –   это   чередование   аминокислот   в   линейной структуре.   Денатурация   – процесс   изменения   цвета   белковой   молекулы.   Содержание   белка   в яйце меньше, чем в молоке и молочных продуктах. При варке белок не меняет свой цвет. 5. Информация о домашнем задании Творческое задание: 1. Почему жители крупных мегаполисов имеют проблему с кожей­дерматиты, полиносы? 2. Почему нельзя сушить кожаную обувь, прислонив ее непосредственно к батарее? обязательно вместе с Рабочий лист ТЕКСТ с ошибками (прием “Лови ошибку”) Белки   –   сложные   органические   полимеры,   мономерами   которых   являются   аминокислоты.   В   состав природных белков входят 20 аминокислот, 8 из них незаменимые, т.е. синтезируются в организме и их поступление в организм не обязательно вместе с пищей. Ферменты —   это   белки,   обладающие   специфическими   каталитическими   свойствами,   то   есть   каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций.   Вторичная   структура   белков   –   это   чередование   аминокислотных   остатков   в   линейной   структуре. Денатурация   –   процесс   изменения   цвета   белковой   молекулы.   Содержание   белка   в   яйце   меньше,   чем   в молоке и молочных продуктах. При варке яиц белок не меняет свой цвет. Алгоритм работы учащихся с учебными текстами: 1. прочитайте текст; 2. определите место полученной информации в этом блоке; 3. ответьте на вопросы, обсудите ответы; 4. приготовьтесь к комментарию изученного материала по схеме­конспекту (выберете комментатора). , полипепт дыии Блок 1.Белкии  (проте ныии [1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот,   соединённых   в   цепочку пептидной   связью.   В   живых   организмах   аминокислотный   состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.  Функции   белков   в клетках живых   организмов   более   разнообразны,   чем   функции   других органических соединений. Так, белки­ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в   обмене   веществ.   Некоторые   белки   выполняют   структурную   или   механическую   функцию, образуя цитоскелет,  поддерживающий   форму  клеток.  Также   белки   играют  ключевую   роль   в сигнальных системах клеток. Белки —   важная   часть   питания животных и человека (основные   источники:   мясо,   птица,   рыба,   молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться  все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для  История изучения Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник изучения белков Впервые   белок   был   получен   (в   виде клейковины)   в   1728 г.   итальянцем Якопо   Бартоломео   Беккари из пшеничной муки. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ   французского   химика Антуана   де   Фуркруа и   других   учёных,   в   которых   было   отмечено   свойство белков коагулировать (денатурировать)   под   воздействием   нагревания   или кислот.   В   то   время   были исследованы   такие   белки,   как альбумин («яичный   белок»), фибрин (белок   из крови)   и глютен из зерна пшеницы. В начале XIX века уже были получены некоторые сведения об элементарном составе белков, было известно, что при гидролизе белков образуются аминокислоты. К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот,   русский учёный А.      Я.      Данилевский отметил существование пептидных групп (CO—NH) в молекуле белка[6][7]. В 1894 году   немецкий   физиолог Альбрехт   Коссель выдвинул   теорию,   согласно   которой   именно   аминокислоты являются   основными   структурными   элементами   белков[8].   В   начале   XX   века   немецкий   химик Эмиль Фишер экспериментально   доказал,   аминокислотных   остатков, соединённых пептидными связями.  Свойства Размер   которые   входят   в   состав   белков.   что   белки   состоят   из   В   конце   1880­х   гг. оо Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG), гемоглобин, инсулин  Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из­за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа).  Блок 2.Физико­химические свойства Амфотерность Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осн вные Растворимость Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним   относятся   белки   крови   и   молока.   К   нерастворимым,   или   склеропротеинам,   относятся, например, кератин (белок,   из   которого   состоят   волосы,   шерсть   млекопитающих,   перья   птиц   и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины  [20]. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора[18]. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные (водооталкивающие). К гидрофильным относится  Денатурация  свойства.    Деструкция белка куриного яйца под воздействием высокой температуры Денатурацией белка называют любые изменения в его биологической активности и/или физико­химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры  Структура Схематическое   изображение   образования   пептидной   связи   (справа).   Подобная   реакция   происходит   в молекулярной машине, синтезирующей белок, — рибосоме Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков аминокислот (которые являются мономерами.   При   образовании   белка   в   результате   взаимодействия   карбоксильной   группы   (­ COOH) одной аминокислоты с  аминогруппой (­NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи.  Блок 3. Уровни структурной организации уровня     предложил   выделять   4     участвовать     Линдстрём­Ланг   передаваемого   между   клетками, Уровни структурной организации белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная К. структурной   организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.  Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.  Вторичная   структура —   локальное   упорядочивание   фрагмента   полипептидной   цепи, стабилизированное водородными связями.  Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи.  Четвертичная  структура—  взаимное  расположение  нескольких  полипептидных  цепей  в составе  единого белкового комплекса.  Функции белков в организме Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизнедеятельности клетки.   Белки   осуществляют   процессы обмена   веществ.   Они   входят   в   состав   внутриклеточных структур — органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, в гидролизе пищи   и образовании межклеточного вещества. Блок 4. Функции. Каталитическая функция Наиболее   хорошо   известная   функция   белков   в   организме — катализ различных   химических   реакций. Ферменты —   это   белки,   обладающие   специфическими   каталитическими   свойствами,   то   есть   каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций.  Структурная функция Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток.  Защитная функция 1.Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи   (дермы)); кератин,   составляющий   основу   роговых   щитков,   волос,   перьев,   рогов   и   др. производных эпидермиса 2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. [72]. 3.Иммунная  защита.  Белки,  входящие  в состав  крови  и  других  биологических  жидкостей,  участвуют  в защитном ответе организма  Регуляторная функция Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии,   ни   строительным   материалом   для   клетки.   Эти   белки   регулируют   продвижение   клетки по клеточному   циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг,   активность   других   белков   и   многие   другие процессы.  Сигнальная функция оо Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между   клетками,   тканями,   рганами   и   организмами.   Часто   сигнальную   функцию   объединяют   с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. Сигнальную функцию выполняют белки­гормоны, цитокины, факторы роста и др. Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови. Транспортная функция Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов[76]. Запасная (резервная) функция К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных[79]. Ряд других   белков   используется   в   организме   в   качестве   источника   аминокислот,   которые   в   свою   очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Схема   трансмембранного   рецептора:   E —   внеклеточное   пространство;   P —   клеточная   мембрана;   I — внутриклеточное пространство Рецепторная функция Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану.  Моторная (двигательная) функция Целый   класс моторных   белков обеспечивает   движения   организма,   например,   сокращение   мышц,   в   том числе локомоцию (миозин),   амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Осаждение   белков   методом высаливания применяется   для   разделения   белковых   смесей,   а   также позволяет сконцентрировать белки.   Вопросы для вывода: Разноуровневые вопросы и задания. Первый уровень.   перемещение   клеток   внутри   организма   (например, 1. В чём причина многообразия белков? 2. К какому классу органических веществ можно отнести белки? Каков их состав? 3. Какой уровень организации белка определяет его биологическую активность? 4. Как из аминокислот образуются молек6улы белка? 5. Что такое первичная структура белка? 6. Перечислите функции белков. 7. Какими свойствами обладают белки? Второй уровень. 8. Чем отличается вторичная структура белка от первичной? 9. Чем отличается третичная структура от вторичной и первичной? 10. Какая структура белка разрушается при гидролизе? 11. Каково значение качественных реакций на белки? Почему их называют цветными? 12. Определите по тексту значения понятий “высаливание”, “денатурация”, “коагуляция”. 13. Можно ли использовать белки как противоядие при отравлениях? 14. В каких случаях и с какой целью можно было бы применить качественные реакции в жизни? 15. В чём заключается сущность гидролиза? 16. Предположите,   можно   ли   пищевые   белки   заменить   другими   компонентами   рациона (например, углеводами и жирами), чтобы обеспечить важнейшие процессы